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Compartimentation membranaire par les tétraspanines et différentiation cellulaire

Chef d’équipe : Dr. Eric Rubinstein (DR Inserm)

Thématique

Les tétraspanines jouent un rôle critique dans de nombreuses fonctions physiologiques telles que la fusion des gamètes, la régénération musculaire, la fonction rénale ou encore l’immunité. Elles jouent par ailleurs un rôle clé dans des pathologies majeures telles que le cancer, le paludisme, l'hépatite C et le SIDA. Ces molécules joue d’une part un rôle dans la compartimentation cellulaire, en régulant le trafic de certaines protéines, et d’autre part dans les phénomènes de compartimentation membranaire. Le but de l'équipe «tétraspanines» est de caractériser les bases moléculaires de leurs propriétés fonctionnelles, et de déterminer l’importance physiologique de quelques-unes d’entre elles.

Les cellules communiquent avec leur environnement via des récepteurs membranaires qui reconnaissent des molécules et des particules dans le milieu extracellulaire et transmettent un signal intracellulaire qui peut mener à l'activation de gènes ou à l'activation d'autres récepteurs membranaires ou de cibles cytoplasmiques. Si la membrane plasmique a longtemps été considérée comme une « mosaïque fluide », les données les plus récentes montrent qu’elle n’est pas homogène et que plusieurs facteurs s’opposent à la libre diffusion des constituants membranaires. Un de ces facteurs, pourrait être l’interaction avec des structures membranaires à composition particulières de type microdomaine. La compartimentation de certains récepteurs dans ces microdomaines peut contribuer à la régulation de la fixation de ligands ou à la signalisation intracellulaire.

Notre équipe s’intéresse aux phénomènes de compartimentation membranaire à travers l’étude des molécules de la famille des tétraspanines. Ce sont des protéines à 4 domaines transmembranaires distinguées d’autres molécules grâce à des motifs structuraux spécifiques. Elles sont au nombre de 33 chez les mammifères, et jusqu'ici tous les types cellulaires étudiés expriment plusieurs de ces molécules, souvent à un niveau élevé. Elles ont été impliquées dans divers processus biologiques tels que l'adhérence, la migration, la fusion cellulaire, la co-stimulation des lymphocytes, la transduction du signal, et la différentiation cellulaire. La multiplicité des effets observés suggère que les tétraspanines jouent un rôle dans des fonctions basiques de la cellule.

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Fig 1 : la structure des tétraspanines, d’après la modélisation de Michel Seigneuret

L’intérêt pour les tétraspanines ne cesse de croître, notamment parce que de plus en plus d’études révèlent leur importance physiopathologique et leur implication dans des pathologies infectieuses. On connaît en effet plusieurs maladies génétiques liées à ces molécules, et les tétraspanines sont utilisées par plusieurs agents pathogènes au cours du processus infectieux. Notamment, le virus du SIDA recrute plusieurs tétraspanines au cours du bourgeonnement viral. La tétraspanine CD81 a une importance considérable en pathologie infectieuse. Il est d’une part un récepteur obligatoire du virus de l’hépatite C. D’autre part, nous avons démontré en collaboration avec Olivier Silvie et Dominique Mazier (Inserm U1135) un rôle essentiel du CD81 dans l’initiation de la phase hépatique de l'infection par Plasmodium, le parasite responsable du paludisme (Silvie et al., Nat. Med., 2003, 9: 93).

L’idée que les tétraspanines jouent un rôle dans les phénomènes de compartimentation membranaires, que l’on peut définir comme l’ensemble des mécanismes qui s’opposent au hasard au sein des membranes (localisation ou interaction s non au hasard par exemple) vient de la démonstration par notre groupe et d’autres équipes que les tétraspanines organisaient un réseau d’interactions moléculaires que nous avons appelé le «tetraspanin web» (Rubinstein et al., Eur. J. Immunol., 1996, 26: 2657) et qui est également décrit sous le termes de microdomaines enrichis en tétraspanines. Nos résultats indiquent que ces structures sont hautement organisées : chaque tétraspanine se lie de façon directe et spécifique à un nombre très limité de molécules dites «partenaires», et connecte ces molécules aux microdomaines. Les lipides tels que le cholesterol, et les modifications lipidiques des tétraspanines (la palmitoylation) jouent un rôle important dans l’assemblage de ces microdomaines (Charrin et al., FEBS Lett., 2002, 516: 139; Charrin et al., Eur. J. Immunol., 2003, 33: 2479). Nous avons publié la première analyse protéomique de ces structures, qui contiennent des intégrines et d’autres molécules d’adhérence, des molécules à domaines immunoglobuline, des ectoenzymes et des molécules de signalisation telles que des protéines G hétérotrimériques. (Andre et al., Proteomics., 2006, 6: 1437; Le Naour et al., Mol. Cell Proteomics., 2006, 5: 845).

Fig. 2 Les tétraspanines constituent un puzzle moléculaire à la surface cellulaire:

Les études biochimiques ont démontré les interactions spécifiques de certaines tetraspanines (ici en vert) avec quelques molécules associées (leurs partenaires moléculaires, en violet ou jaune). Par exemple, les tétraspanines CD9 et CD81 ont deux partenaires communs, CD9P-1 et EWI-2. Ces complexes primaires s’aggrègent pour former des structures d’ordre secondaire. Ainsi chaque tétraspanine est susceptible d'induire l'association de ses partenaires moléculaires aux autres composants du réseau de tétraspanines.

Nos projets actuels tournent autour de trois axes de recherche qui sont la suite des résultats publiés ces dernières années.

Axe 1

le rôle des tétraspanines dans les processus de fusion intercellulaires.

Nous avions démontré, grâce à la réalisation de souris knock-out, que la tétraspanine CD9 joue un rôle essentiel dans la fusion des gamètes, et qu’elle agit en coopération avec une autre tétraspanine, le CD81 (Le Naour et al., Science, 2000, 287: 319; Rubinstein et al., Dev. Biol., 2006, 290: 351). Nous continuons à analyser le rôle du CD9 dans ce processus, en collaboration avec Christine Gourier et Eric Perez, à l’ENS Paris, et l’équipe de Jean-Philippe Wolf à l’institut Cochin.

Nous avons par ailleurs démontré que ces deux tétraspanines, CD9 et CD81 sont des régulateurs négatifs de la fusion des cellules musculaire (Charrin et al., 2013, Nat Commun.;4:1674). Leur présence empêche la fusion des myotubes multinuclées in vitro, ou des myofibres en régénération in vivo, ce qui joue un rôle important dans la restauration ad integrum de la morphologie musculaire après une lésion. Nous avons aussi démontré que le partenaire primaire de ces tétraspanines, CD9P-1, assure le même type de régulation négative. Les mécanismes mis en jeu sont en cours d’étude.

Ainsi ce travail démontre qu’un contrôle étroit de la capacité de fusion des cellules musculaires est essentiel pour la restitution de l’architecture du muscle squelettique au cours de la régénération, et que le trio CD9/CD81/CD9P-1 y joue un rôle fondamental.

Axe 2

La fonction de la tétraspanine Tspan8 dans le cancer du côlon.

La tétraspanine Tspan8 est d’expression assez restreinte, et est particulièrement exprimée sur les cellules intestinales. Nous avons démontré que d’une part la baisse d’expression de Tspan8 était un facteur de bon pronostic dans le cancer du côlon, et d’autre part que Tspan8 coordonne la motilité cellulaire en fonction de plusieurs signaux issus de la membrane (intégrines, complexe E-cadhérine-p120ctn, EGFR) (Greco et al., 2010, Cancer Res 70 :7674). D’autre part nous avons montré que l’anticorps anti-Tspan8 Ts29.2, produit dans le laboratoire, inhibait de façon significative la croissance tumorale de lignées de cancer du côlon implantées chez la souris (Ailane et al., 2014, Front Physiol., 5:364).

Ainsi ce travail démontre que la tétraspanine Tspan8 joue un rôle important dans la progression du cancer du côlon et suggère qu’il pourrait constituer une bonne cible thérapeutique dans cette pathologie.

Axe 3

La régulation de la métalloprotéase ADAM10 par les tétraspanines et son implication pour la signalisation Notch.

Nous avons montré qu’un sous-groupe de 6 tétraspanines (Tspan5, 17, 14, 33, 5, 10), ayant la particularité d’avoir 8 cystéines dans le grand domaine extracellulaire, était toutes des partenaires d’ADAM10 et contrôlaient la sortie de la protéase du réticulum endoplasmique (Dornier, et al., 2012, J Cell Biol,199:481).
ADAM10 joue un rôle essentiel dans la signalisation Notch. En effet, le domaine intracellulaire de Notch peut être considéré comme un cofacteur de transcription ancré à la membrane. L'interaction avec le ligand induit une double coupure protéolytique par ADAM10 et la γ-sécrétase qui permet de libérer le domaine cytosolique. Nous avons montré que les tétraspanines Tspan5 et Tspan14 étaient des régulateurs positifs de la signalisation Notch, et l'analyse de leur influence sur des mutants de Notch suggère fortement une action sur l'étape ADAM10.
La plupart des tétraspanines de mammifères n'ont pas d'orthologues chez les invertébrés, suggérant une évolution indépendante de ces molécules dans les différents phylums. Les TspanC8 constituent une exception puisque l'on retrouve des orthologues chez C. Elegans et la drosophile (jusqu'à 40% d'identité). En collaboration avec l'équipe de François Schweisguth (Institut Pasteur), nous avons montré que les TspanC8 de drosophile s'associent également à ADAM10 (aussi appelée Kuz chez la drosophile) dont elles modulent la distribution cellulaire, régulent l'expression de cibles de Notch, et jouent un rôle important dans plusieurs aspects du développement dépendant de Notch.

Ainsi, ce travail a démontré une interaction conservée au cours de l’évolution entre un sous-groupe de tétraspanines et ADAM10, jouant un rôle essentiel dans le contrôle de la signalisation Notch.

Contacts :
Eric Rubinstein : Cette adresse e-mail est protégée contre les robots spammeurs. Vous devez activer le JavaScript pour la visualiser.
Stéphanie Charrin : Cette adresse e-mail est protégée contre les robots spammeurs. Vous devez activer le JavaScript pour la visualiser.
Claude Boucheix : Cette adresse e-mail est protégée contre les robots spammeurs. Vous devez activer le JavaScript pour la visualiser.

Quelques revues pour aller plus loin :

Charrin S, Jouannet S, Boucheix C, Rubinstein E. Tetraspanins at a glance. J Cell Sci. 2014 Sep 1;127(Pt 17):3641-8.

Charrin S, Le Naour F., Silvie O, Milhiet PE, Boucheix C and Rubinstein E. Lateral organization of membrane proteins: tetraspanins spin their web. Biochem J. 2009 May 13;420(2):133-54.

Boucheix C, Rubinstein E. Tetraspanins. Cell Mol Life Sci. 2001 Aug;58(9):1189-205.

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Publications

2015

Desterke C, Martinaud C, Guerton B, Pieri L, Bogani C, Clay D, Torossian F, Lataillade JJ, Hasselbalch HC, Gisslinger H, Demory JL, Dupriez B, Boucheix C, Rubinstein E, Amsellem S, Vannucchi AM, Le Bousse-Kerdilès MC. The tetraspanin CD9 participates in dysmegakaryopoiesis and in stroma interactions in primary myelofibrosis. Haematologica. 2015 Apr 3. pii: haematol.2014.118497. [Epub ahead of print]

Martínez Del Hoyo G, Ramírez-Huesca M, Levy S, Boucheix C, Rubinstein E, Minguito de la Escalera M, González-Cintado L, Ardavín C, Veiga E, Yáñez-Mó M, Sánchez-Madrid F. CD81 Controls Immunity to Listeria Infection through Rac-Dependent Inhibition of Proinflammatory Mediator Release and Activation of Cytotoxic T Cells.J Immunol. 2015 May 13. pii: 1402957. [Epub ahead of print]

2014

Chalbi M, Barraud-Lange V, Ravaux B, Howan K, Rodriguez N, Soule P, Ndzoudi A, Boucheix C, Rubinstein E, Wolf JP, Ziyyat A, Perez E, Pincet F, Gourier C. Binding of sperm protein Izumo1 and its egg receptor Juno drives Cd9 accumulation in the intercellular contact area prior to fusion during mammalian fertilization. Development. 2014 Oct;141(19):3732-9

Ailane N, Greco C, Zhu Y, Sala-Valdés M, Billard M, Casal I, Bawa O, Opolon P, Rubinstein E, Boucheix C. Effect of an anti-human Co-029/tspan8 mouse monoclonal antibody on tumor growth in a nude mouse model. Front Physiol. 2014 Sep 19;5:364.

Charrin S, Jouannet S, Boucheix C, Rubinstein E. Tetraspanins at a glance. J Cell Sci. 2014 Sep 1;127(Pt 17):3641-8.
Dahmane S, Rubinstein E, Milhiet PE. Viruses and tetraspanins: lessons from single molecule approaches. Viruses. 2014 May 5;6(5):1992-2011.

2013

Risco-Castillo V, Son O, Franetich JF, Rubinstein E, Mazier D, Silvie O. Phase hépatique du paludisme : voies d’entrée des sporozoïtes de Plasmodium. Biol Aujourdhui. 2013;207(4):219-29. doi: 10.1051/jbio/2013021.

Charrin S, Latil M, Soave S, Polesskaya A, Chrétien F, Boucheix C, Rubinstein E. Normal muscle regeneration requires tight control of muscle cell fusion by tetraspanins CD9 and CD81. Nat Commun. 2013 Apr 9;4:1674. doi: 10.1038/ncomms2675.

Potel J, Rassam P, Montpellier C, Kaestner L, Werkmeister E, Tews BA, Couturier C, Popescu CI, Baumert TF, Rubinstein E, Dubuisson J, Milhiet PE, Cocquerel L. EWI-2wint promotes CD81 clustering that abrogates Hepatitis C Virus entry. Cell Microbiol. 2013 Jul;15(7):1234-52. doi: 10.1111/cmi.12112. Epub 2013 Feb 16.

Rubinstein E, Charrin S, Tomlinson MG. Organisation of the Tetraspanin Web. In Tetraspanins, F. Berditchevski, and E. Rubinstein, eds. (Springer Netherlands), Series: Proteins and Cell Regulation, 2013, Vol. 9 pp. 47–90.

Copeland BT, Bowman MJ, Boucheix C, Ashman LK. Knockout of the tetraspanin Cd9 in the TRAMP model of de novo prostate cancer increases spontaneous metastases in an organ-specific manner. Int J Cancer. 2013 Oct 15;133(8):1803-12. doi: 10.1002/ijc.28204. Epub 2013 May 15

Obeid M, Franetich JF, Lorthiois A, Gego A, Grüner AC, Tefit M, Boucheix C, Snounou G, Mazier D. Skin-draining lymph node priming is sufficient to induce sterile immunity against pre-erythrocytic malaria. EMBO Mol Med. 2013 Feb;5(2):250-63. doi: 10.1002/emmm.201201677. Epub 2012 Dec 19.

2012

Dornier E, Coumailleau F, Ottavi JF, Moretti J, Boucheix C, Mauduit P, Schweisguth F and Rubinstein E. TspanC8 tetraspanins regulate the trafficking of ADAM10/Kuzbanian and Notch receptor activation in flies and mammals. J Cell Biol. 2012, 199:481-496.

Sala-Valdés M, Ailane N, Greco C, Rubinstein E, Boucheix C. Targeting tetraspanins in cancer. Expert Opin Ther Targets. 2012 Oct;16(10):985-97.

2011

van Niel G, Charrin S, Simoes S, Romao M, Rochin L, Saftig P, Marks MS, Rubinstein E, Raposo G. The Tetraspanin CD63 Regulates ESCRT-Independent and -Dependent Endosomal Sorting during Melanogenesis. Dev Cell. 2011, 21: 708-721.

Rubinstein E. The complexity of tetraspanins. Biochem Soc Trans. 2011 Apr 1;39(2):501-5.

He B, Zhang YH, Richardson MM, Zhang JS, Rubinstein E, Zhang XA. Differential functions of phospholipid binding and palmitoylation of tumor suppressor EWI-2. Biochem J. 2011 Aug 1;437(3):399-411.

Montpellier C, Tews BA, Poitrimole J, Rocha-Perugini V, D'Arienzo V, Potel J, Zhang XA, Rubinstein E, Dubuisson J, Cocquerel L. Interacting regions of CD81 and two of its partners, EWI-2 and EWI-2wint and their effect on Hepatitis C Virus infection. J Biol Chem. 2011 Apr 22;286(16):13954-65.

Bollée G, Flamant M, Schordan S, Fligny C, Rumpel E, Milon M, Schordan E, Sabaa N, Vandermeersch S, Galaup A, Rodenas A, Casal I, Sunnarborg SW, Salant DJ, Kopp JB, Threadgill DW, Quaggin SE, Dussaule JC, Germain S, Mesnard L, Endlich K, Boucheix C, Belenfant X, Callard P, Endlich N, Tharaux PL. Epidermal growth factor receptor promotes glomerular injury and renal failure in rapidly progressive crescentic glomerulonephritis. Nat Med. 2011 Sep 25;17(10):1242-50. doi: 10.1038/nm.2491. Erratum in: Nat Med. 2011 Oct;17(10):2

2010

Greco C, Bralet MP, Ailane N, Dubart-Kupperschmitt A, Rubinstein E, Le Naour F and Boucheix C. E-cadherin/p120-catenin and tetraspanin Co-029 cooperate for cell motility control in human colon carcinoma. Cancer Res. 2010 Oct 1;70(19):7674-83.

Cailleteau L, Estrach S, Thyss R, Boyer L, Doye A, Domange B, Johnsson N, Rubinstein E, Boucheix C, Ebrahimian T, Silvestre JS, Lemichez E, Meneguzzi G, Mettouchi A. alpha2beta1 integrin controls association of Rac with the membrane and triggers quiescence of endothelial cells. J Cell Sci. 2010 Jul 15;123(Pt 14):2491-501.

Tham TN, Gouin E, Rubinstein E, Boucheix C, Cossart P, Pizarro-Cerda J. Tetraspanin CD81 is required for Listeria monocytogenes invasion. Infect Immun. 2010 Jan;78(1):204-9.

2009

Wakabayashi T, Craessaerts K, Bammens L, Bentahir M, Borgions F, Herdewijn P, Staes A, Timmerman E, Vandekerckhove J, Rubinstein E, Boucheix C, Gevaert K, De Strooper B. Analysis of the gamma-secretase interactome and validation of its association with tetraspanin-enriched microdomains. Nat Cell Biol. 2009 Nov;11(11):1340-6.

Charrin S, Yalaoui S, Bartosch B, Cocquerel L, Franetich JF, Boucheix C, Mazier D, Rubinstein E*, Silvie O*. The Ig domain protein CD9P-1 down-regulates CD81 ability to support Plasmodium yoelii infection. J Biol Chem. 2009 Nov 13;284(46):31572-8. (* equal contribution, corresponding authors)

André M, Chambrion C, Charrin S, Soave S, Chaker J, Boucheix C, Rubinstein E and Le Naour F. In situ chemical cross-linking on living cells reveals CD9P-1 cis-oligomer at cell surface. J Proteomics. 2009 Nov 2;73(1):93-102.

Charrin S, Le Naour F., Silvie O, Milhiet PE, Boucheix C and Rubinstein E. Lateral organization of membrane proteins: tetraspanins spin their web. Biochem J. 2009 May 13;420(2):133-54.

Rocha-Perugini V, Lavie M, Delgrange D, Canton J, Pillez A, Potel J, Lecoeur C, Rubinstein E, Dubuisson J, Wychowski C, Cocquerel L.. The association of CD81 with tetraspanin-enriched microdomains is not essential for Hepatitis C Virus entry. BMC Microbiology 2009, 9:111

Nakamoto T, Murayama Y, Oritani K, Boucheix C, Rubinstein E, Nishida M, Katsube F, Watabe K, Kiso S, Tsutsui S, Tamura S, Shinomura Y, Hayashi N. A novel therapeutic strategy with anti-CD9 antibody in gastric cancers. J Gastroenterol. 2009;44(9):889-96

Klibi J, Niki T, Riedel A, Pioche-Durieu C, Souquere S, Rubinstein E, Moulec SL, Guigay J, Hirashima M, Guemira F, Adhikary D, Mautner J, Busson P. Blood diffusion and Th1-suppressive effects of galectin-9-containing exosomes released by Epstein-Barr virus-infected nasopharyngeal carcinoma cells. Blood. 2009 Feb 26;113(9):1957-66. Epub 2008 Nov 12.

2008

Blood diffusion and Th1-suppressive effects of galectin-9-containing exosomes released by Epstein-Barr virus-infected nasopharyngeal carcinoma cells. Klibi J, Niki T, Riedel A, Pioche-Durieu C, Souquere S, Rubinstein E, Le Moulec S, Guigay J, Hirashima M, Guemira F, Adhikary D, Mautner J, Busson P. Blood. 2008 Nov 12. [Epub ahead of print]

Arduise C, Abache T, Lei Li, Billard M, Chabanon A, Ludwig A, Mauduit P, Boucheix C, Rubinstein E*, Le Naour F*. Tetraspanins regulate ADAM10-mediated cleavage of TNFα and EGF. J. Immunol. 2008, 181: 7002-7013. (* Contribution identique)

Espenel C , Margeat E, Dosset P, Arduise C, Le Grimellec C, Royer CA, Boucheix C, Rubinstein E, Milhiet PE. Single molecule analysis of CD9 dynamics and partitioning reveals multiple modes of interaction in the tetraspanin web. J Cell Biol. 2008, 182(4):765-76.

Yamada M, Tamura Y, Sanzen N, Sato-Nishiuchi R, Hasegawa H, Ashman LK, Rubinstein E, Yáñez-Mó M, Sánchez-Madrid F, Sekiguchi K. Probing the interaction of tetraspanin CD151 with integrin alpha3beta1 using a panel of monoclonal antibodies with distinct reactivities toward the CD151-integrin alpha3beta1 complex. Biochem J. 2008, 415(3):417-27

Reman O, Pigneux A, Huguet F, Vey N, Delannoy A, Fegueux N, de Botton S, Stamatoullas A, Tournilhac O, Buzyn A, Charrin C, Boucheix C, Gabert J, Lhéritier V, Vernant JP, Fière D, Dombret H, Thomas X. Central nervous system involvement in adult acute lymphoblastic leukemia at diagnosis and/or at first relapse: Results from the GET-LALA group. Leuk Res. 2008 Nov;32(11):1741-50.

Tamgüney G, Giles K, Glidden DV, Lessard P, Wille H, Tremblay P, Groth DF, Yehiely F, Korth C, Moore RC, Tatzelt J, Rubinstein E, Boucheix C, Yang X, Stanley P, Lisanti MP, Dwek RA, Rudd PM, Moskovitz J, Epstein CJ, Cruz TD, Kuziel WA, Maeda N, Sap J, Ashe KH, Carlson GA, Tesseur I, Wyss-Coray T, Mucke L, Weisgraber KH, Mahley RW, Cohen FE, Prusiner SB. Genes contributing to prion pathogenesis. J Gen Virol. 2008 Jul;89(Pt 7):1777-88.

Yalaoui S., Zougbédé S., Charrin S., Silvie O., Arduise C., Farhati K., Boucheix C., Mazier D., *Rubinstein E. *Froissard P. Hepatocyte permissiveness to plasmodium infection is conveyed by a short and structurally conserved region of the CD81 large extracellular domain. PLOS Pathogen, 2008,4(2)1-12. (*equal contribution)

Rocha-Perugini V, Montpellier C, Delgrange D, Wychowski C, Helle F, Pillez A, Drobecq H, Le Naour F, Charrin S, Levy S, Rubinstein E, Dubuisson J, Cocquerel L. The CD81 partner EWI-2wint inhibits hepatitis C virus entry. PLoS ONE. 2008 Apr 2;3(4):e1866.

2007

Silvie O, Franetich JF, Boucheix C, Rubinstein E, Mazier D. Alternative invasion pathways for plasmodium berghei sporozoites. Int J Parasitol. 2007;37:173-182.

Tavernier E, Boiron J-M, Huguet F, Bradstock K, Vey N, Kovacsovics T, Delannoy A, Fegueux N, Fenaux P, Stamatoullas A, Tournilhac O, Buzyn A, Reman O, Charrin C, Boucheix C, Gabert J, Lheritier V, Vernant J-P, Dombret H and Thomas X, for the GET-LALA Group, the Swiss Group for Clinical Cancer Research SAKK and the AustralasianLeukaemia and Lymphoma Group. Outcome of treatment after first relapse in adults with acute lymphoblastic leukaemia initially treated by the LALA-94 trial. Leukemia 2007, 21:1907-1914.

Abache T, Le Naour F, Planchon S, Harper F, Boucheix C, Rubinstein E. The transferrin receptor and the tetraspanin web molecules CD9, CD81, and CD9P-1 are differentially sorted into exosomes after TPA treatment of K562 cells. J Cell Biochem. 2007 Oct 15;102(3):650-664.

André M., Morelle W., Planchon S., Milhiet P.E., Rubinstein E., Mollicone R, Chamot-Rooke J. and Le Naour F. Glycosylation status of the membrane protein CD9P-1. Proteomics 2007, 7 :3880–3895

Le Naour F. Identification of tumor antigens by using proteomics. Methods in Molecular Biology, vol., 360, Target Discovery and Validation: Reviews and Protocols. Emerging Strategies for Targets and Biomarker Discovery, Humana Press Inc., Totowa, NJ. 2007, vol I: 327-334.

2006

Silvie O, Greco C, Franetich J-F, Dubart-Kupperschmitt A, Hannoun L, van Gemert G-J, Sauerwein R W, Levy S, Boucheix C, Rubinstein E and Mazier D. Expression of human CD81 differently affects host cell susceptibility to malaria sporozoites depending on the Plasmodium species. Cellular Microbiology 2006, 8 :1134-1146.

Stoeck A, Keller S, Riedle S, Sanderson MP, Runz S, Le Naour F, Gutwein P, Ludwig A, Rubinstein E, Altevogt P. A role for exosomes in the constitutive and stimulus-induced ectodomain cleavage of L1 and CD44. Biochem J. 2006, 393:609-618.

Ziyyat A*, Rubinstein E*, Monier-Gavelle F., Barraud V., Kulski O., Prenant M., Boucheix C., Bomsel M., and Wolf J.-P.CD9 controls the formation of clusters containing tetraspanins and the integrin α6β1 involved in human and mouse gamete fusion. J. Cell Science, 2006, 119:416-424. (*equal contribution)

Dhedin N, Dombret H, Thomas X, Lheritier V, Boiron JM, Rigal-Huguet F, Vey N, Kuentz M, Reman O, Witz F, Delannoy A, Kovacsovics T, Bradstock K, Charrin C, Boucheix C, Gabert J, Blaise D, Fiere D, Vernant JP. Autologous stem cell transplantation in adults with acute lymphoblastic leukemia in first complete remission: analysis of the LALA-85, -87 and -94 trials. Leukemia. 2006, 20:336-344.

Chometon G., Zhi-Gang Zhang, Rubinstein E., Boucheix C, Mauch C., Aumailley M. Dissociation of the complex between CD151 and laminin-binding integrins permits migration of epithelial cells Exp Cell Res. 2006, 312:983-995.

Rubinstein E, Ziyyat A, Prenant M, Wrobel E, Wolf JP, Levy S, Le Naour F, Boucheix C. Reduced fertility of female mice lacking CD81. Dev Biol. 2006, 290:351-358.

Le Naour F, André M, Greco C, Billard M, Sordat B, Emile JF, Lanza F, Boucheix C, Rubinstein E. Profiling of the tetraspanin web of human colon cancer cells. Mol Cell Proteomics. 2006, 5:845-857.

André M.,. Le Caer J.-P., Greco C., Planchon S., El Nemer W., Boucheix C, Rubinstein E., Chamot-Rooke J. and Le Naour F. Proteomic analysis of the tetraspanin web using LC-ESI-MS/MS and MALDI-FTICR-MS Proteomics, 2006, 6:1437-1449.

Silvie O, Charrin S, , Billard M, Franetich JF, Clark K, van Gemert GJ, Sauerwein RW, Dautry F, Boucheix C, Mazier D, Rubinstein E. Cholesterol contributes to the organization of tetraspanin-enriched microdomains and to CD81-dependent infection by malaria sporozoites. J. Cell Science, 2006, 119 :1992-2002.

Gego A , Silvie O, Franetich JF, Farhati K, Hannoun, Luty AF, Sauerwein RW, Boucheix C, Rubinstein E, Mazier D. A new approach for high-throughput screening of drug activity on Plasmodium liver stages. Antimicrobial Agents and Chemotherapy, 2006, 50:1586-1589.

Sala-Valdes M, Ursa A, Charrin S, Rubinstein E, Hemler ME, Sanchez-Madrid F, Yanez-Mo M. EWI-2 and EWI-F link the Tetraspanin Web to the actin cytoskeleton through their direct association with Ezrin-Radixin-Moesin proteins. J Biol Chem. 2006, 281:19665-75.

Yang XH, Kovalenko OV, Kolesnikova TV, Andzelm MM, Rubinstein E, Strominger JL, Hemler ME. Contrasting effects of EWI proteins, integrins, and protein palmitoylation on cell surface CD9 organization. J Biol Chem. 2006, 281:12976-85.

Picard C, Hayette S, Bilhou-Nabera C, Cayuela JM, Delabesse E, Frenoy N, Preudhomme C, Dupont M, Bastard C, Bories D, Vaerman JL, Davi F, Dastugue N, Raynaud S, Lafage M, Deschaseaux F, Fest T, Gaub MP, Lheritier V, Thomas X, Charrin C, Boucheix C, Dombret H, Macintyre E, Fiere D, Gabert J. Prospective multicentric molecular study for poor prognosis fusion transcripts at diagnosis in adult B-lineage ALL patients: the LALA 94 experience. Leukemia. 2006 ; 20 :2178-81

Vey N, Thomas X, Picard C, Kovascovicz T, Charin C, Cayuela JM, Dombret H, Dastugue N, Huguet F, Bastard C, Stamatoulas A, Giollant M, Tournilhac O, Macintyre E, Buzyn A, Bories D, Kuentz M, Dreyfus F, Delannoy A, Raynaud S, Gratecos N, Bordessoule D, de Botton S, Preudhomme C, Reman O, Troussard X, Pigneux A, Bilhou C, Vernant JP, Boucheix C, Gabert J. Allogeneic stem cell transplantation improves the outcome of adults with t(1;19)/E2A-PBX1 and t(4;11)/MLL-AF4 positive B-cell acute lymphoblastic leukemia: results of the prospective multicenter LALA-94 study. Leukemia. 2006; 20:2155-61

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